Uczeni chcą opracować test na wykrywanie chorób prionowych

Uczeni chcą opracować test na wykrywanie chorób prionowych

Białko występujące w ludzkiej krwi może stać się podstawą do opracowania testu na wykrywanie choroby szalonych krów, lub nowego wariantu choroby Creutzfeldta-Jakoba.

Śmiertelne neurodegeneracyjne choroby prionowe znane są pod wspólną nazwą gąbczastego zwyrodnienia mózgu. Należą do nich m.in. choroba szalonych krów u bydła (BSE), nowy wariant choroby Creutzfeldta-Jakoba (CJD) u ludzi, czy "scrapie" u owiec.

Czynnikiem chorobotwórczym powodującym rozwój tych chorób są zmutowane (wadliwe) białka - priony, które normalnie występują w organizmach zwierząt i człowieka, m.in. w komórkach nerwowych i limfocytach. Wyniki badań dowodzą, że priony są jedynym znanym dotąd czynnikiem zakaźnym nie posiadającym materiału genetycznego.

Jeżeli do organizmu dostaną się zmutowane priony (lub pojawią się w nim "samoczynnie" - z nieznanych jeszcze naukowcom powodów), to potrafią one przekształcać prawidłowe priony w swoje chorobotwórcze kopie.

Zmienione priony gromadzące się w tkance nerwowej mózgu powodują obumieranie neuronów, w miejscu obumierania neuronów powstają pory, a mózg swoim wyglądem zaczyna przypominać gąbkę.

Uczeni pod kierunkiem Adriano Aguzzi z Instytutu Neuropatologii Szpitala Uniwersyteckiego w Zurychu odkryli, że występujące normalnie we krwi ludzkiej białko, nazywane plazminogenem, może przyłączać się do zmutowanych (tj. wadliwych) białek prionowych. Nie przyłącza się natomiast do prionów prawidłowych, nie wywołujących choroby.

Plazminogen jest białkiem obficie występującym we krwi człowieka i ssaków. Bierze on aktywny udział m.in. w takich procesach jak gojenie ran, czy procesach zapalnych.

Uczeni z Zurychu wykorzystali plazminogen, wyizolowany z krwi ludzi i myszy. Następnie warstwą tego białka pokryli maleńkie kuleczki magnetyczne i dodali do próbek tkanki pobranej z mózgów myszy, zakażonych owczym wariantem choroby prionowej, tzw. "scrapie" oraz tkanki z mózgów zdrowych zwierząt.

Analiza wyników wykazała, że magnetyczne kuleczki przyłączały się do zmutowanych, tj. chorobotwórczych prionów, wywołujących "scrapie" a nie przyłączały się do prionów "prawidłowych" nie powodujących choroby. Podobne wyniki uzyskano w badaniach na fragmentach tkanek pobranych z mózgów osób, które zmarły na nowy wariant choroby Creutzfeldta-Jakoba.

Na różnice w przyłączaniu się plazminogenu mają wpływ różnice w strukturze prionów chorobotwórczych i prawidłowych.

Uczeni mają nadzieję, że ich odkrycie może pomóc nie tylko w dalszych badaniach nad mechanizmem rozwoju chorób prionowych, ale też w opracowaniu testu wykrywającego obecność chorobotwórczych prionów w organizmie. Test ten byłby dokładniejszy i szybszy od obecnie przeprowadzanych. Do jego przeprowadzenia wystarczyło by pobrać fragment tkanki z tylnej części gardła.

Obecne testy przeprowadza sie w oparciu o analizę wycinków pobranych od pacjentów z migdałków.

Ponadto badacze chcą pracować nad metodą, dzięki której w oparciu o łączenie się plazminogenu z wadliwymi prionami, można by usuwać nieprawidłowe priony z krwi przeznaczonej do transfuzji, a nawet zahamować proces przekształcania prawidłowych prionów w zmutowane kopie, zachodzący w mózgach zakażonych osób.